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¿Por qué el agua oxigenada hace espuma?

La respuesta corta

El agua oxigenada hace espuma porque la catalasa, una enzima presente en la sangre y en las células del cuerpo, descompone el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno a una velocidad de hasta 44 millones de moléculas por segundo; las burbujas son ese oxígeno escapando, haya o no infección.

Falso: La cantidad de espuma no indica si una herida está infectada: la produce la catalasa de tu propia sangre y tus células, que está presente esté limpia o sucia la herida.

Fuente principal: Heck et al., Annals of the New York Academy of Sciences (2010) (2 fuentes) Revisado el · Cómo verificamos

Espuma blanca producida por la descomposición acelerada de peróxido de hidrógeno con un catalizador, en el experimento casero conocido como 'pasta de dientes de elefante'
Foto: Passavitch · CC BY-SA 4.0 · Wikimedia Commons

Una enzima, no la suciedad

El agua oxigenada que se vende en la farmacia es una solución de peróxido de hidrógeno (H₂O₂) en agua, normalmente al 3 %. Sola, en una botella oscura, se descompone muy despacio en agua y oxígeno. El problema para esa molécula es que, apenas toca sangre o cualquier célula del cuerpo, se encuentra con la catalasa: una enzima que existe en casi todos los organismos que respiran oxígeno —de las bacterias a las personas— y cuyo trabajo es, justamente, deshacer el peróxido de hidrógeno antes de que haga daño.

La catalasa es, además, una de las enzimas más rápidas que se conocen. Según una revisión publicada en los Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York, una sola molécula de catalasa puede descomponer entre 16 y 44 millones de moléculas de peróxido de hidrógeno por segundo.[1] La reacción, en conjunto, es simple: 2 H₂O₂ se convierten en 2 H₂O más O₂, oxígeno gaseoso. Ese gas es el que forma las burbujas: no se “limpia” nada con ellas, es sencillamente oxígeno escapando del líquido tan rápido que no le da tiempo a disolverse.

Por qué espuma más sobre una herida que sobre la piel sana tiene la misma explicación: al romperse la piel se exponen células dañadas y sangre, donde la concentración de catalasa es mucho más alta que en la superficie intacta. Cuanto más tejido roto y sangre haya en contacto con el peróxido, más catalasa hay disponible y más rápido se libera el oxígeno.

Cómo la catalasa descompone el agua oxigenada, en dos pasos
CatalasaPaso 1+H₂O₂ → H₂OCompuesto IPaso 2+H₂O₂ → H₂O+O₂Catalasa

La misma molécula de catalasa hace esto una y otra vez, hasta 44 millones de veces por segundo: por cada dos moléculas de H₂O₂ que entran, salen dos de agua y una de oxígeno gaseoso, que es el que forma las burbujas.

Licencia: CC BY 4.0

Cómo lo sabemos

La reacción 2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂ se conoce desde el siglo XIX, pero el mecanismo exacto —cómo hace la catalasa para ir tan rápido— se entendió recién a mitad del siglo XX, con experimentos de cinética enzimática que medían la velocidad de la reacción en milisegundos. Lo que encontraron es que la catalasa no actúa en un solo paso, sino en dos, usando un átomo de hierro en su centro activo.

En el primer paso, ese hierro (en estado Fe³⁺) reacciona con una molécula de peróxido de hidrógeno y la reduce a agua, mientras el hierro se oxida a un estado inusual (Fe⁴⁺ con un oxígeno pegado) que los bioquímicos llaman “Compuesto I”. En el segundo paso, ese Compuesto I reacciona con una segunda molécula de H₂O₂, pero esta vez en sentido contrario: la oxida, produciendo la segunda molécula de agua y liberando oxígeno gaseoso, y el hierro de la catalasa vuelve a su estado original, listo para repetir el ciclo.[1] Es esa alternancia —reducir una molécula, oxidar la siguiente— la que le permite a la catalasa trabajar sin descansar, a una velocidad que está entre las más altas medidas en cualquier enzima.

La cifra de 16 a 44 millones de moléculas por segundo no sale de medir una sola molécula con un cronómetro: se calcula con espectrofotometría, midiendo qué tan rápido cae la concentración de peróxido de hidrógeno en una solución con una cantidad conocida de catalasa, y dividiendo esa velocidad por la cantidad de enzima presente. El rango (y no un número único) refleja que la velocidad real depende de la temperatura, el pH y de qué organismo viene la catalasa.

Lo que se suele decir mal

Es común escuchar que si una herida “hace mucha espuma” es porque está infectada, y que si no espuma es porque ya está limpia. Ninguna de las dos cosas es cierta tal como se las entiende popularmente. La catalasa que produce la espuma no viene de las bacterias que podrían estar infectando la herida: viene, sobre todo, de tus propias células dañadas y de tu sangre, que tienen catalasa estés o no infectado. Una cortada limpia que sangra va a espumar tanto como una sucia, porque las dos tienen sangre y tejido roto en contacto con el peróxido.

Es verdad que algunas bacterias también tienen catalasa —de hecho, su presencia o ausencia es una prueba de laboratorio real que se usa para distinguir géneros de bacterias—, pero eso no cambia la conclusión: la cantidad de espuma depende de cuánta catalasa (humana, bacteriana o de ambas) hay en contacto con el peróxido, no de si hay o no una infección. No es un indicador confiable en ningún sentido.

Otras preguntas

¿La espuma significa que una herida está infectada?

No. La catalasa que produce la espuma está en tu propia sangre y en tus células sanas, no solo en las bacterias. Una herida limpia que sangra hace tanta espuma como una sucia.

¿Por qué el agua oxigenada no hace espuma sobre la mesada de la cocina?

Porque ahí no hay catalasa: es una enzima que solo producen los organismos vivos (o restos de ellos, como sangre o comida). Sobre una superficie limpia y seca, el peróxido de hidrógeno se descompone solo, pero mucho más lento.

¿Qué es exactamente la catalasa?

Una enzima con hierro en su centro activo, formada por cuatro subunidades, presente en casi todos los organismos que respiran oxígeno —incluidas muchas bacterias— para evitar que se acumule peróxido de hidrógeno tóxico dentro de las células.

Fuentes

  1. Heck DE, Shakarjian M, Kim HD, Laskin JD, Vetrano AM. Mechanisms of oxidant generation by catalase . Annals of the New York Academy of Sciences (2010). primaria Turnover number de la catalasa: 16-44 millones de moléculas de H₂O₂ por segundo; mecanismo en dos pasos vía el Compuesto I; catalasas bacterianas homólogas (E. coli HP-I y HP-II).
  2. Goodsell DS. Molecule of the Month: Catalase . RCSB Protein Data Bank (PDB-101) (2004). Contexto sobre estructura (cuatro subunidades) y presencia de la catalasa en células con metabolismo aeróbico.

Publicado el 9 de noviembre de 2026. Revisado contra las fuentes el . ¿Ves un error? Avísanos.

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